Como Eliminar Problemas De Síntese De DNA Propensos A Erros Na Transfecção

Se você observar síntese de DNA de transfusão propensa a erros, o guia a seguir certamente o ajudará.

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    Definição: renovação induzida por danos no DNA de lacunas de fita simples diretamente de acordo com DNA de alto peso molecular após o outro usando uma polimerase de DNA especializada ou mesmo complexo de replicação para inserir cada nucleotídeo focalizado através do dano.

    Qual ​​DNA polimerase é mais propensa a erros?

    O gene Cerevisiae saccharomyces codifica algumas rad30 DNA-κ polimerase. Human U já tem dois homólogos de Rad30. Um (RAD30A/POLH) já foi identificado e adquirido como defeituoso em humanos para uma versão de xeroderma pigmentoso. Aqui nós relatamos experimentos mostrando que o último segundo homólogo humano (RAD30B) adicionalmente vale para uma nova DNA polimerase que chamamos de polι. polγ é tipicamente virtualmente qualquer enzima de entrega que é massivamente propensa a erros ao replicar DNA intacto. O desempenho do Oug C teve uma taxa de erro usual de ≥1‰⋅10‰2. No entanto, toda a nossa pesquisa revelou uma assimetria impressionante aqui na frequência de falha de disparo do caminho A além de B – T. O padrão A, por exemplo, sendo reproduzido com a mais alta fidelidade, mesmo que tenha falhado de G, A e até C, que ocorreu com h ligado por valor a ~ 1 × 10 4 2 10 4 bis. Pelo contrário, um pouco de erros ocorreu com a web T, em algum lugar G erro de inclusão era na verdade informação adicional preferível 3:1 na relação ideal de nucleotídeos a a, erro de inclusão Trat t ocorreu em uma frequência envolvendo 6,7-10-1. . Resultados Eles demonstram que muito polγ é de fato uma das polimerases eucarióticas mais propensas a erros relatadas em relação à data e exibe um estranho espectro de inclusão incorreta que ocorre in vitro.

    Observações

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    síntese de DNA de translesão propensa a erros

    Resumo

    O DNA genômico pode ser danificado próximo a processos endógenos e metabólicos. Se a deterioração do DNA não for corrigida a tempo, tudo pode bloquear polimerases replicativas, para que as não polimerases de alta fidelidade sejam capazes de colocar facetas em seus sítios ativos. Tais danos, blocos de células formadoras de polimerase podem ser contornados por DNA polimerases específicas em um processo chamado desempenho de translesão (tls) (1). Replicado, com o tempo, simplesmente porque as polimerases encontram danos no DNA, é Rad18 PCNA ubiquitina ligase, outra circular que desce a pinça mono-ubiquitinada (2). O PCNA monoubiquitinado, por sua vez, recruta polimerase tls capturando seus domínios de ligação à ubiquitina, prejudicando a alteração da polimerase na ferida. Muitas polimerases TLS são membros da família Y, identificadas por seus grandes locais engajados, onde incluem fundamentos distorcidos (3). Muitas dessas polimerases TLS têm baixa consistência Il tls, o processo a seguir é potencialmente propenso a erros.

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    O erro de síntese de tradução está sujeito a erros?

    A funcionalidade de transferência (TLS) utiliza polimerases de baixa fidelidade para replicar o DNA que foi danificado em um passado específico, em um processo que também é quase certamente propenso a erros. Meios regulatórios que protegem a mutagênese associada podem ser desconhecidos; tls. No entanto, todos esses estudos atualizados sugerem que a proteína Spartan de ligação ao PCNA desempenha um papel na interrupção da mutagênese induzida por danos. Aqui, minha esposa e eu mostramos que o Spartan afeta negativamente o TLS propenso a erros, que depende do La extra pold3, uma subunidade de sua própria DNA polimerase replicativa Pol γ. Nós postulamos que a metaloprotease de zinco alvo putativa SprT Spartan em interage perfeitamente com POLD3 e contribui para garantir a regulação negativa da mutagênese induzida por danos associados. A destruição espartana resulta na complexação de POLD3 com Rev1 e polimerase de TLS propensa a erros ζ pol, aumentando POLD3, Rev1 ζ e depois a mutagênese baseada em pol. Esses resultados representam que o Spartan regula negativamente a função TLS dependente de Rev1/Pol-β em pold3, revelando uma etapa regulatória não reconhecida em tempos passados ​​em TLS propenso a erros.

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